home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9407a.zip / M9470107.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-07-02  |  3KB  |  42 lines
  1.        Document 0107
  2.  DOCN  M9470107
  3.  TI    Subunit-selective mutagenesis of Glu-89 residue in human
  4.        immunodeficiency virus reverse transcriptase. Contribution of p66 and
  5.        p51 subunits to nucleoside analog sensitivity, divalent cation
  6.        preference, and steady state kinetic properties.
  7.  DT    9409
  8.  AU    Kew Y; Qingbin S; Prasad VR; Department of Microbiology and Immunology,
  9.        Albert Einstein; College of Medicine, New York, New York 10461.
  10.  SO    J Biol Chem. 1994 May 27;269(21):15331-6. Unique Identifier : AIDSLINE
  11.        MED/94253100
  12.  AB    The E89G alteration in the human immunodeficiency virus type 1 reverse
  13.        transcriptase has been shown to confer resistance to nucleoside analogs
  14.        and a loss of magnesium cation preference (Prasad, V.R., Lowy, I., De
  15.        Los Santos, T., Chiang, L., and Goff, S.P. (1991) Proc. Natl. Acad. Sci.
  16.        U.S.A. 88, 11363-11367. The wild type reverse transcriptase heterodimer,
  17.        chimeric reverse transcriptases that contain the E89G alteration in one
  18.        of the subunits (p66wt/p51m and p66m/p51wt), and the mutant enzyme
  19.        (p66m/p51m) were prepared. Analysis of steady state kinetic parameters
  20.        showed that the mutant enzyme (p66m/p51m) displayed a higher Vmax, a
  21.        higher Km for 2'-deoxythymidine triphosphate, and a higher Ki for
  22.        2',3'-dideoxythymidine triphosphate than the wild type enzyme. The
  23.        increased Km and Ki values were observed only when a heterodimer
  24.        contained the alteration in the p66 subunit. Tests for divalent cation
  25.        requirement showed that only the dimers containing the wild type p66
  26.        (p66wt/p51wt and p66wt/p51m) displayed a preference for magnesium. Our
  27.        results indicate that p66 plays a dominant role in deoxynucleotide
  28.        triphosphate substrate recognition (Km), nucleoside analog sensitivity
  29.        (Ki), and magnesium preference. However, the increased Vmax displayed by
  30.        the mutant enzyme (p66m/p51m) appeared to be determined by both of the
  31.        subunits.
  32.  DE    Base Sequence  Cations, Divalent/METABOLISM  DNA Primers
  33.        Foscarnet/PHARMACOLOGY  Glutamates/*GENETICS  Human  HIV-1/DRUG
  34.        EFFECTS/*ENZYMOLOGY/GENETICS  Kinetics  Molecular Sequence Data
  35.        *Mutagenesis, Site-Directed  Reverse Transcriptase/ANTAGONISTS &
  36.        INHIB/CHEMISTRY/*GENETICS  Support, Non-U.S. Gov't  Support, U.S. Gov't,
  37.        P.H.S.  Thymine Nucleotides/PHARMACOLOGY  JOURNAL ARTICLE
  38.  
  39.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  40.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  41.  
  42.